Expressão de VapB-2 recombinante de Leptospira em E.coli e purificação em cromatografia de afinidade por íons metálicos imobilizados (IMAC)

Castro, Thaís Marchetti de

Expressão de VapB-2 recombinante de Leptospira em E.coli e purificação em cromatografia de afinidade por íons metálicos imobilizados (IMAC)

Full metadata record

DC Field	Value	Language
dc.contributor	Curso de Especialização em Biotecnologia para Saúde – Vacinas e Biofármacos	pt_BR
dc.contributor	(LDV) Lab. Desenvolvimento de Vacinas	pt_BR
dc.contributor.advisor	Lopes, Alexandre Paulo Yague	pt_BR
dc.contributor.author	Castro, Thaís Marchetti de	pt_BR
dc.date.accessioned	2021-05-28T11:57:37Z	-
dc.date.available	2021-05-28T11:57:37Z	-
dc.date.issued	2019	pt_BR
dc.date.submitted	2019	pt_BR
dc.identifier.uri	https://repositorio.butantan.gov.br/handle/butantan/3790	-
dc.description.abstract	Leptospirosis caused by pathogenic Leptospira species is a zoonotic infectious disease of global importance. Toxin-antitoxin Systems (TA) are highly abundant in most prokaryotic organisms and are involved in bacteria stress response. Among them, the VapBC (virulence associated proteins B and C) is a type II TA family. Genes that encode VapBC are found in L. interrogans and consist of operons coding for an unstable toxin and a stable toxin (the toxins blocked by the antitoxin). Overexpression of toxins can cause inhibition of cellular growth and death by targeting key molecules in several essential processes. VapB2 is the antitoxin of a VapBC2 system from L. interrogans serovar copenhageni.	pt_BR
dc.format.extent	13 p.	pt_BR
dc.language.iso	Portuguese	pt_BR
dc.rights	Open access	pt_BR
dc.title	Expressão de VapB-2 recombinante de Leptospira em E.coli e purificação em cromatografia de afinidade por íons metálicos imobilizados (IMAC)	pt_BR
dc.title.alternative	Expression of recombinant Leptospira VapB-2 in E.coli and purification by immobilized metal ion affinity chromatography (IMAC)	pt_BR
dc.type	Academic monograph	pt_BR
dc.subject.keyword	Toxina-antitoxina	pt_BR
dc.subject.keyword	VapBC	pt_BR
dc.subject.keyword	Leptospira	pt_BR
dc.subject.keyword	Toxin-antitoxin	pt_BR
dc.subject.keyword	VapBC	pt_BR
dc.subject.keyword	Leptospira	pt_BR
dc.contributor.butantan	Castro, Thaís Marchetti de\|:Aluno\|:Curso de Especialização em Biotecnologia para Saúde – Vacinas e Biofármacos	pt_BR
dc.contributor.butantan	Lopes, Alexandre Paulo Yague\|:Pesquisador\|:(LDV) Lab. Desenvolvimento de Vacinas	pt_BR
dc.identifier.bvscc	BR78.1	pt_BR
dc.identifier.bvsdb	IBProd	pt_BR
dc.identifier.bvsdb	EspecializacaoSES	pt_BR
dc.degree.level	Especialização	pt_BR
dc.degree.grantor	Secretaria de Estado da Saúde de São Paulo. Centro de Formação de Recursos Humanos para o SUS/SP Dr. Antônio Guilherme de Souza	pt_BR
dc.degree.grantor	Instituto Butantan	pt_BR
dc.degree.local	São Paulo	pt_BR
dc.degree.program	Especialização na Área da Saúde	pt_BR
dc.description.abstractpt	A leptospirose causada por espécies patogênicas de Leptospira é uma doença infecciosa zoonótica de importância global. Os sistemas toxina-antitoxina (TA) são altamente abundantes na maioria dos organismos procarióticos e estão envolvidos na resposta ao estresse bacteriano. Entre eles, o VapBC (virulência associada às proteínas B e C) é uma família de TA tipo II. Genes que codificam VapBC são encontrados em L. interrogans consistem em operons que codificam uma toxina instável e uma toxina estável (a toxina bloqueada pela antitoxina). A super expressão de toxinas pode causar inibição do crescimento e da morte celular, tendo como alvo moléculas-chave em vários processos essenciais. VapB2 é a antitoxina de um sistema VapBC2 da L. interrogans serovar copenhageni. Este trabalho teve como objetivo a expressão e purificação de r- VapB-2 de L. interrogans serovar copenhageni. Cepas de E. coli foram testadas para a expressão da proteína recombinante VapB2. A melhor cepa para expressão da VapB-2 foi a E. coli BL21 (pGRO7) e a temperatura de 20ºC foi a melhor condição para atingir a maior quantidade de proteína solúvel. A coluna Ni ++ -Sepharose mostrou ser eficaz para a purificação da proteína recombinante.	pt_BR
item.openairetype	Academic monograph	-
item.grantfulltext	open	-
item.languageiso639-1	Portuguese	-
item.fulltext	Com Texto completo	-
crisitem.author.dept	#PLACEHOLDER_PARENT_METADATA_VALUE#	-
crisitem.author.orcid	#PLACEHOLDER_PARENT_METADATA_VALUE#	-
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